Enzyme Allgemein

Aufbau und Zusammensetzung von Enzymen
Enzyme sind Moleküle die meist aus einem Proteinanteil und einem Nicht-Protein-Anteil bestehen. Sie besitzen aktive Zentren und sind wirkungs- und substratspezifisch. Dies variiert durch die Enzymstruktur und die Bestandteile eines Enzyms. Im Allgemeinen besteht ein komplett, voll funktionsfähiges Enzym, also ein Holoenzym, aus einem Cofaktor und einem Apoenzym. Der Cofaktor bildet den Nichteiweißanteil und hat eine kleine Molekülmasse. Dies können sein:

• Metallionen: u.a. Mg, Fe, Mn, Zn, Co, Mo - kovalent gebunden
• Prostetische Gruppe = Coenzym: niedermolekularer Naturstoff à kovalent gebunden
• Cosubstrat: reversibel gebunden

Aufbau von Enzymen

Das Apoenzym bildet den Eiweißanteil und hat somit eine große Molekülmasse. Das Apoenzym ermöglicht somit die Substratspezifität und die Reaktionsgeschwindigkeit.
Es gibt auch Enzyme die zu Gänze aus Eiweiß bestehen, zum Beispiel Lysozym, Pepsin, Trypsin.
Multienzymkomplex: Hier lagern sich mehrere Enzyme zusammen. Daher regulieren und steuern sie sich gegenseitig. Der Vorteil daran ist, dass das Substrat nur wenig Weg zurücklegen muss.
Multifunktionelles Enzym: ist ein Enzym, das mindestens zwei verschiedene Reaktionen durchführen kann. Dies wird dadurch möglich, weil diese Enzyme mehrere räumlich getrennte aktive Zentren besitzen.
Wirkungsweisen von Enzymen
Enzyme sind Biokatalysatoren. Sie beschleunigen die Reaktionsgeschwindigkeit einer biochemischen Reaktion durch herabsetzen der Aktivierungsenergie erheblich. Unter Aktivierungsenergie versteht man die Energiemenge, die aufgebracht werden muss, damit eine chemische Reaktion anläuft.

Voraussetzung	Reaktionsgeschwindigkeit	Aktivierungsenergie
kein Katalysator beteiligt	1 fach	100%
Platin (-anorganischer Katalysator)	10 000 fach	67%
Katalase - spezifischer Biokatalysator	10 000 000 fach	10%

Ein Enzym kann nicht jedes Substrat umsetzen, sondern es ist substratspezifisch. Das heißt, dass nur ein bestimmtes Substrat vom richtigen Enzym umgesetzt werden kann. Dies verweist auf das Schlüssel-Schloss-Prinzip. Im Gegensatz bedeutet wirkungsspezifisch, dass von einem Enzym nur eine bestimmte von mehreren möglichen Reaktionen katalysiert wird. Es ist der Nichteiweißanteil, der die Wirkung der Enzyme bestimmt.

Schloss-Schlüsselprinzip

(Autor: Phrood -http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Zwei_Substrate.png)

Die Aktivität von Enzymen kann durch verschiedene Faktoren beeinflusst werden. Dazu zählen:

• Temperatur
• pH-Wert
• Aktivatoren und Inhibitoren
• Verhältnis der Enzym- zur Substratkonzentration
• Konzentration der sich ansammelnden Endprodukte
• Redoxpotential
• Wasseraktivität ( aw-Wert)
• Strahlung

Zum Beispiel wird die Reaktionsgeschwindigkeit bei steigender Temperatur höher. Aber bei einer Temperatur von ca. 60°C denaturiert es und es ist keine Reaktion mehr möglich. Enzyme haben auch ein pH-Minimum, -Optimum und –Maximum. Außerhalb dieses Bereiches funktionieren die Enzyme nicht. Als Aktivatoren und Inhibitoren fungieren verschiedene Stoffwechselzwischenprodukte. Wenn Enzyme einer Strahlung ausgesetzt werden verlieren sie ihre drei-dimensionale Struktur und verlieren auch somit ihre Funktion.

Messgrößen und Einheiten
Früher wurde eine Enzym-Einheit als ein „Unit“ bezeichnet. Heute wird jedoch die SI-Einheit „Katal“ (kat) verwendet. Sie wird angegeben in mol/sec. und bedeutet wieviel Mol Substrat pro Sekunde in das Produkt umgewandelt kann. Die Umgebungsbedingungen wie pH, Temoeratur und anderes sind dabei genau zu definieren und anzugeben.
Die spezifische katalytische Aktivität ist die Aktivität eines Enzymspräperates bezogen auf die Proteinmasse und wird ausgedrückt in kat/kg. Je reiner die Proteinmasse dabei ist, desto höher ist die Aktivität.
Die molare katalytische Aktivität kann nur bestimmt werden, wenn das Protein rein vorliegt und die Molekularmasse bereits bekannt ist. Sie wird in „Katal pro Mol“ Enzym angegeben. Enthält das Enzym nur ein aktives Zentrum, so entspricht die molare katalytische Aktivität der „Wechselzahl“. Dies ist die Anzahl der Substratmoleküle (Mol Substrat), welche pro Zeiteinheit pro Mol Enzym umgesetzt werden.
Klassifizierung der Enzyme
Enzymnamen enden auf die Silbe –ase. Die Endung ist entweder an den Substratnamen angehängt oder an den Typ der Reaktion die sie katalysieren.
Enzyme werden in 6 Enzymklassen unterschieden:

• Oxidoreduktasen – katalysieren Redoxvorgänge
• Transferasen – katalytische Übertragung ganzer funktioneller Gruppen
• Hydrolasen – spalten Bindungen unter Wasseranlagerung
• Lyasen (Synthasen) – katalytische Spaltung oder Synthese chemischer Bindungen, wobei Doppelbindungen entstehen oder aufgelöst werden
• Isomerasen – intramolekulare Isomerisierung
• Ligasen (Synthetasen) – Verknüpfung von zweier Substratmolekülen unter Energieverbrauch (ATP)

Um ein Enzym klassifizieren zu können werden folgende Kriterien verwendet:

• Typ der chemischen Reaktion die katalysiert wird – 6 Hauptklassen
• Wirkungsort der Enzyme (intrazellulär, extrazellulär)
• Stets vorhandene Enzyme (konstitutive Enzyme) oder von außen angeregte Enzymbildung (adaptive Enzyme)
• Enzyme werden nach ihrer Spezifität geordnet

Biologische Bedeutung:
Enzyme haben eine nicht zu unterschätzende biologische Bedeutung, denn sie spielen die zentrale Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen. Nahezu jede biochemische Reaktion wird von Enzymen bewerkstelligt und kontrolliert. Bekannte Beispiele sind die Glycolyse und der Citrat-Zyklus, die Atmungskette und die Photosynthese, die Transkription und die Translation sowie die DNA-Replikation. Enzyme wirken nicht nur als Katalysatoren, sie sind auch wichtige Regulations- und Kontrollpunkte im Stoffwechselgeschehen. Die Bedeutung der Enzyme beschränkt sich jedoch nicht auf den Stoffwechsel, auch bei der Reizaufnahme und Reizweitergabe sind sie wichtig. Fehler von Enzymen können fatale Folgen haben. Durch solche Enzymdefekte ist die Aktivität des Enzyms vermindert oder gar nicht mehr vorhanden. Manche Enzymdefekte können genetisch vererbt werden.

Verwendung
Die Verwendung der verschiedenen Enzyme ist breit gefächert. Ihre Einsatzmöglichkeiten reichen von der Käseherstellung über die Enzymatik bis hin zu Gentechnik. Unter anderem werden sie auch in der Industrie verwendet. Zum Beispiel bei Waschmitteln, der Herstellung von Medikamenten und Insektenschutzmitteln, aber auch in der Analytik und in der Medizin spielen Enzyme eine wichtige Rolle. Weiteres werden Enzyme auch in der Technik verwendet. Zum Beispiel in der Brauereiindustrie, Brennerei-Produkte, Fruchtsaftverarbeitung, Backwarenherstellung, Textilindustrie und vieles mehr.

Enzyme	Technischer Prozess	Wirkung
α-Amylase, Glucoamylase	Stärkeverarbeitung	Stärkehydrolyse
α-Amylase, Glucoamylase	Brennerei-Produkte	Stärkeverzuckerung
α-Amylase, Glucoamylase, Proteasen	Brauereiindustrie	Maischprozess
Pektinasen, α-Amylasen	Fruchtsaftverarbeitung	Hydrolyse der Pektine bzw. von Stärke
α-Amylase, Proteasen, Pentosanase	Backwarenherstellung	Teilweise Hydrolyse von Mehl- und Teiginhaltsstoffen
Proteasen	Lederverarbeitung	Weichen, Enthaaren von Leder
α-Amylase	Textilindustrie	Stärkehydrolyse, Entschlichten

Tabelle: (http://de.wikipedia.org/wiki/Enzym)