Aminosäuren Allgemein

Aminosäuren gehören zu der Klasse der organischen Verbindungen mit mindestens einer Carboxylgruppe (-COOH)  und einer Aminogruppe (-NH2). Die Stellung der Aminogruppe zur Carboxylgruppe teilt die Klasse der Aminosäuren in Gruppen auf. Die wichtigsten Aminosäuren haben eine endständige Carboxylgruppe in direkter Nachbarschaft die Aminogruppe. Das nennt man α-ständig und somit gehören diese Aminosäuren zu den so genannten α-Aminosäuren.

Formel einer Aminosäure

Wenn man von Aminosäuren spricht meint man die proteinogenen Aminosäuren. Diese α-Aminosäuren, zur sterischen Reihe L(R) gehörend, bauen die Proteine auf und sind daher die Bausteine der Proteine. Bisher sind 20 proteinogene Aminosäuren bekannt, das Spektrum der Klasse Aminosäuren geht aber weit über diese hinaus. So sind bisher 400 nichtproteinogene natürlich vorkommende Aminosäuren bekannt, welche biologische Funktionen aufweisen. Bei den theoretisch möglichen Aminosäuren, sowie den synthetisch erzeugten Aminosäuren ist die Anzahl noch erheblich größer.

Die Grundstruktur der Aminosäuren besteht aus einem C-Atom gebunden mit einer Aminogruppe, einer Carboxylgruppe, eines Wasserstoff-Atom und einer Seitenkette (R). Dieser organische Rest bestimmt die Eigenschaft der Aminosäure. Die einfachste Aminosäure ist Glycin bei der der Rest einfach ein weiteres Wasserstoff-Atom ist. Bei den übrigen Aminosäuren ist R ein aliphatischer, aromatischer oder heterocyclischer Rest, der weitere funktionelle Gruppen tragen kann.
Zur Vereinfachung der Schreibweise werden meist die ersten 3 Buchstaben der Aminosäure verwendet.

Einteilung:
Aminosäuren können nach verschiedenen Gesichtspunkten eingeteilt werden.
1. aufgrund der intra- und intermolekularen Wechselwirkung der Seitenketten:

• Aminosäuren mit ungeladenen, unpolaren Seitenketten: Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin, Phenlyalanin, Tryptophan, Methionin.
• Aminosäuren mit ungeladenen, polaren Seitenketten: Serin, Threonin, Cystein, Tryosin (aus Phenylalanin hergestellt), Asparagin, Glutamin.
• Aminosäuren mit geladenen Seitenketten: Asparaginsäure, Glutaminsäure, Histidin, Lysin, Arginin.

2. nach ernährungsphysiologischen Gesichtspunkten:

• essentielle Aminosöuren:

Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Methionin, Threosin, Histidin (für den Säugling essentiell), Lysin, Arginin (semiessentiell).

• nicht essentielle Aminosäuren:

Glycin, Alanin, Prolin, Serin, Cystein, Tyrosin, Asparagin, Glutamin, Asparaginsäure, Glutaminsäure.
3. nach physikalisch-chemischen Eigenschaften:

• unpolar /hydrophob: Alanin, Methionin, Leucin, Valin, Isoleucin, Prolin, Tryptophan, Phenylalanin
• polar/neutral: Tyrosin, Threonin, Glutamin, Glycin, Serin, Cystein, Asparagin
• basisch: Lysin, Arginin, Histidin
• sauer: Glutaminsäure, Asparaginsäure

Vorkommen und Gewinnung:
Aminosäuren können auf zwei Arten gewonnen werden. Entweder aus Naturstoffen durch Auftrennung eines hydrolisierten Proteins oder auf synthetischem Weg.
Die wichtigsten Quellen für die Gewinnung von Proteinen sind: Getreide, Ölsaaten und Leguminosen. Danach folgen mit Abstand Milch und Fleisch. Neben Pflanzen und Tieren kommen auch Algen, Bakterien und Hefen für die Produktion von Proteinen in Frage.

Ursprünglich diente die Entwicklung einer Synthese für die diversen Aminosäuren hauptsächlich der Strukturaufklärung der Proteine. Da diese Strukturfragen inzwischen gelöst worden sind, kann man mit den verschiedenen Synthesen gezielt die gewünschten Aminosäuren herstellen. Dabei entstehen zunächst racemische Gemische, die getrennt werden können.  

Aminosäuren können heute auch industriell hergestellt werden. Zu den erfolgreichsten Methoden zählen: Extraktionsmethode, Chemische Synthese, Enzymatische Verfahren und das Fermentationsverfahren. Bei der Extraktionsmethode werden die Proteine mit Säuren hydrolisiert. Danach erfolgt eine chromatographische Trennung des Aminosäurengemisches. Dabei werden die unterschiedlichen Polaritäten der Aminosäuren genutzt. Bei der Chemischen Synthese gibt es bereits viele verschiedene Methoden. Beispiele dafür sind sie Strecker-Synthese von D,L-Valin oder die Dynthese von D,L-Mehtionin aus Methylmercaptan, Acrolein und Blausäure. Die enzymatischen Verfahren liefern enantiomerenreine L- oder D-Aminosäuren. Bei den Fermentationsverfahren werden die Aminosäuren mit Hilfe von Mikroorganismen produziert.
Der Edman-Abbau ist eine Methode zur Proteinsequenzierung. Dabei werden die Aminosäuren eines Peptides mittels wiederholter Endgruppenbestimmung bestimmt.

 

Ernährungsphysiologische Eigenschaften:
Aminosäuren haben für die Ernährung des Menschen eine fundamentale Bedeutung. In der Regel wird der Bedarf an essentiellen Aminosäuren durch tierische oder eine geeignete Kombination verschiedener pflanzlicher Proteine (etwa aus Getreide und Hülsenfrüchten)  vollkommen gedeckt. Pflanzliche Proteine haben meist eine geringere Proteinwertigkeit, da sie dem körpereigenen Proteinen weniger ähneln als tierisches (siehe Proteine – Biologische Wertigkeit). Futtermittel in der Nutztierhaltung werden zusätzlich mit Aminosäuren angereichert, wodurch deren Nährwert erhöht wird.
Aminosäuren bzw. ihre Derivate finden Verwendung als Zusatz für Lebensmittel, hier insbesondere auch als Geschmacksverstärker (Natriumglutamat), Süßstoff (Aspardam), und sind Vorstufen für bestimmte Aromastoffe, die bei der Zubereitung von Speisen durch die Maillard-Reaktion entstehen.